CITOESQUELETO

Introdução
O esqueleto é o órgão de sustentação do corpo composto por ossos de diferentes tamanhos, que fornece proteção aos órgãos internos e ponto de apoio para a sustentação dos músculos.

As células também possuem um “esqueleto”, chamado de citoesqueleto, que mantém a forma da célula, as organizações do seu espaço interior, como também a capacidade de movimentação, são algumas das funções realizadas por esse sistema de filamentos protéicos.

citoesqueleto é composto por três tipos principais de filamentos e, cada um possui características peculiares que os diferenciam um dos outros.



Filamentos de actina ou microfilamentos


A actina é a proteína intracelular mais abundante de uma célula eucariótica, sendo formada por subunidades globulares chamadas d0e actina G, que se polimerizam de forma helicoidal formando um filamento chamado de actina F.

O citoesqueleto de actina é dinâmico, sendo capaz de crescer e de encolher rapidamente. Primeiro ocorre a nucleação, que é a formação de um trímero estável, em seguida as subunidades são adicionadas em ambas extremidades do filamento, crescendo mais rapidamente na extremidade (+) e despolarizando na extremidade (-). A estabilização é controlada por proteínas especializadas de ligação da actina que estão no citosol, como a tropomodulina e a gelsolina.

Os filamentos de actina são divididos em dois grupos:

Transcelulares: cruzam o citoplasma em todas as direções, formando feixes e redes, interligados por proteínas de feixe (fimbrina e a-actinina), que proporcionam sustentação e determinando a forma da célula.

Corticais: rede de filamentos situados abaixo da membrana plasmática (córtex), conectada a ela por proteínas de ligação (fodrina).

Miosinas


As miosinas são proteínas motoras que interagem com os filamentos de actina mediante a associação da hidrólise de ATP a mudanças de conformação. Existem 13 tipos de miosina. As miosinas I e II são as mais abundantes e mais estudadas. Mas existe ainda a miosina V. As miosinas consistem em um domínio da cabeça (motora), pescoço (associado a subunidades leves de regulação) e cauda (ação efetora). A miosina II e V possuem cauda helicoidal.

Microtúbulos
Os microtúbulos são estruturas cilíndricas ocas formadas por proteínas chamadas de tubulina. Esta proteína é formada por duas proteínas globulares denominadas de a-tubulina e b-tubulina, que são ligadas por ligações não-covalentes. Esta disposição dá ao microtúbulo uma característica estrutural distinta onde, a proteína a-tubulina está exposta em uma extremidade, e a proteína b-tubulina, na outra extremidade.

Como nos filamentos de actina, os microtúbulos possuem uma extremidade (+), onde o filamento cresce mais rapidamente, e uma extremidade (-). O processo de formação do microtúbulo, onde as unidades de tubulina aumentam na extremidade (+) e se perdem na extremidade menos, é chamado de treadmilling, parecido com dos filamentos de actina.

Os microtúbulos podem alternar períodos de lento crescimento e rápida dissociação, num processo chamado de instabilidade dinâmica.

A proteína g-tubulina, existente em menor quantidade que as outras tubulinas, está envolvida na nucleação dos microtúbulos, que ocorre em regiões específicas chamadas de centros organizadores de microtúbulos (MTOC).



Nas células animais o MTOC é chamado de centrossoma, que se localiza próximo ao núcleo, e é compostos por uma matriz centrossomal ou matriz periciolar (PC) e um par de estruturas cilíndricas que formam um ângulo reto entre si chamados de centríolos (C). Os microtúbulos crescem com a extremidade (-) voltada para o centrossoma.


Micrografia de fluorescência


Microscopia eletrônica

A estabilidade dos microtúbulos depende de proteínas que se ligam lateralmente a ele, chamadas de MAPs (proteínas de associação a microtúbulos). A MAP de montagem é responsável pela interligação de microtúbulos. A MAP2 é encontrada em dentritos onde forma pontes transversais entre microtúbulos e também os liga a filamentos intermediários. A MAP4 regula a estabilidade dos microtúbulos durante a



Filamentos Intermediários


Os filamentos intermediários são mais abundantes em células que sofrem estresses mecânicos, proporcionando resistência física a células e tecidos. São extremamente úteis em animais que possuem corpo mole como os nematódeos e vertebrados que não possuem exoesqueleto.



Eles são formados a partir de várias proteínas que compõem as células dos tecidos, que são classificadas em seis tipos. Nos epitélios são formados a partir de queratinas ácidas (FI tipo I) e queratinas básicas (FI tipo II), proteínas tipo III são a vimentina (mesênquima), desmina (músculo), periferina (neurônios periféricos e centrais) e proteína ácida fibrilar glial (células gliais e astrócitos).

As do tipo IV são neurofilamentos de baixo, médio e alto peso molecular, presentes nos neurônios maduros e a proteína internexina, distribuída no sistema nervos central em desenvolvimento. As FI tipo IV não padrão são a filensina e facinina (células das fibras do cristalino) e as do tipo V, lamina A, B e C, estão nos núcleos de todas as células.



Imagens de ME de criofratura: (A) Neurofilamentos no axônio; (B) filamentos de células da glia; (C) ME convencional transversal de axônio

O filamento intermediário possui uma estrutura em a-hélice central e domínios globulares em cada extremidade.

A organização desses filamentos, as ligações a outros filamentos e a sua função de sustentação dependem de proteínas associadas aos filamentos intermediários (IFAP).

As redes de filamentos intermediários formam a lâmina nuclear, ao longo da superfície interna da membrana nuclear, e estão firmemente ligados as junções celulares, desmossomos e hemidesmossomos (serão estudadas na próxima atualização).